Dehidrojenaz Bir Enzim midir? | Laktat dehidrogenaz

Dehidrogenaz Bir Enzim Nedir?

İnsanlar enzimleri adlandırır ve çoğu zaman adlar onların işlevlerini tanımlar. Örneğin dehidrogenaz, adını geçirdiği ters reaksiyondan alır: hidrojeni bir şeyden uzaklaştırır ve başka bir şeye aktarır. Bu oldukça güzel bir özellik. FAD, Piruvat dehidrogenaz ve Laktat dehidrogenaz’ı tartışacağız.

Laktat dehidrojenaz

Laktat dehidrojenaz (LDH), piruvatı laktik aside dönüştüren bir enzimdir. Çoğu organizmada doğal olarak bulunur ve bir molekülden diğerine enerji transferinden sorumludur. Bir NADH kullanarak glikoliz yolunda çalışır. Bu da, glikoliz yolunun devam etmesine izin veren NAD+’yı serbest bırakır. Glikoliz yalnızca düşük oksijen altında meydana geldiğinden, laktat dönüşümü anaerobik koşullar altında gereklidir.

Tetramerik protein laktat dehidrojenaz, alkol metabolizmasında yer alır ve tüm organ ve dokularda bulunur. Bu enzimin M4 ve M3H olmak üzere iki formu vardır. Kalp ve retiküloendotelyal sistemlerde de görülür. Bu enzim kalp, böbrek, karaciğer, testis ve akciğerlerde bulunabilir.

LDH, hücresel solunumun çok önemli bir bileşenidir. Vücuttaki her dokuda bulunur, ancak seviyeleri kalpte, akciğerlerde, kaslarda ve karaciğerde yüksektir. Çeşitli hastalıklar kandaki LDH düzeylerinde artışa neden olabilir. Bazı kanserler kandaki LDH seviyelerini artırabilir, ancak LDH’deki artışın belirli bir kanserden kaynaklanmasının kesin bir nedeni yoktur.

LDHA, LDH eksikliğinin en yaygın nedenidir. Bu enzim, en yaygın ikisi LDHA ve LDHB olan dört alt birim içerir. LDHA mutasyona uğrarsa, anormal bir alt birim oluşur ve diğer alt birimlere bağlanamaz, bu da azalmış aktiviteye ve daha düşük LDH üretimine neden olur. LDH, şeker metabolizması için önemli olmakla birlikte, glukoneogenez için de gereklidir.

LDH bir enzimdir

LDH, kas hücrelerinde glikoliz metabolizmasını destekleyen bir enzimdir. Protonu NAD+’dan uzaklaştırarak yorgunluğu ve kas yetmezliğini önler. Oksijen seviyesi normale döndüğünde, laktat dehidrojenaz normal işlevine geri döner. Enzim, vücudun hipoksik koşullar sırasında homeostazı korumasına yardımcı olur. LDH vücudun sağlığı için gerekli olmasına rağmen, eksikliği yorgunluğa, kramplara ve diğer olumsuz etkilere neden olabilir.

İç zarın sitoplazmik tarafında bulunan periferik bir zar solunum enzimidir. D-laktatın piruvata oksidasyonunu katalize eder ve amino asitlerin transmembran taşınması ile birleştirilir. d-LDH’nin kristal yapısı üç alanı ortaya çıkarır. Merkezi alan, d-LDH açıklığını içerirken, çevresel zar, amino asitlerin taşınmasına yardımcı olan üç sarmal yapıya sahiptir.

Piruvat dehidrojenaz

Piruvat dehidrojenazlar, hücrelerde bulunan küçük proteinlerdir. Bu enzimler, piruvatın laktik aside dönüştürüldüğü oksidasyon işlemlerinde işlev görür. Enzim kompleksi ökaryotik hücrelerde ve bazı Gram-pozitif bakterilerde bulunur. Kofaktörler ve küçük protein olmayan bileşenler, katalitik aktivitelerini arttırır.

Bu enzim kompleksi, üç farklı tipte piruvat-dehidrogenazdan oluşur. Bu enzimlerin dörtlü yapısı her türde farklılık gösterse de tüm organizmalarda aynı reaksiyonu katalize ederler. İnsanlarda, kompleks üç alt birimden oluşur: piruvat dehidrojenaz, piruvat dehidrojenazlar A ve B ve fosforik asit-dehidrojenaz C.

Piruvat dehidrojenazlar, mitokondriyal hücrelerde bulunan enzimlerdir. Piruvatın asetil CoA’ya oksidatif dekarboksilasyonundan sorumludurlar. Bu enzimler mitokondriyal matris içinde bulunur. Piruvat, işlemin gerçekleşmesi için önce bir oksidatif dekarboksilasyon reaksiyonuna tabi tutulmalıdır. İşlemi katalize etmek için enzimin tiamin pirofosfat adı verilen bir koenzime ihtiyacı vardır.

Piruvat dehidrojenaz kompleksi Piruvat dehidrojenaz kompleksi

, lipoik asit benzeri bir bileşik olan dihidrolipoamid dehidrojenazdan (DHL) oluşur. Dihidrolipoamid dehidrogenaz, piruvat dehidrojenaz ve kompleksin diğer enzimler parçası ile bir homodimer oluşturur.

Piruvat dehidrojenaz kompleksi, piruvatın oksidatif dekarboksilasyonunu katalize eden bir mitokondriyal çoklu enzim kompleksidir. Trikarboksilik asit döngüsünü yağ asidi sentezi ile birleştirir. Aynı zamanda enerji homeostazı ve metabolik esneklikte çok önemli bir role sahiptir.

PDK’ler, E2h ve E3BP’nin redoks duyarlı fosforilasyonunu düzenleyerek piruvat metabolizmasını düzenler. PDK3, en yüksek aktivasyon derecesini gösterir ve lipoil kısmı tarafından inhibisyon, bir aktivasyon aralığı ile sonuçlanır. PDK’lerin hücresel seviyeleri, PDC’nin aktivitelerini sıkı bir şekilde düzenler.

Alkol dehidrojenaz

İnsan vücudu, etanol metabolizması yoluyla alkol üretir ve bu işlem, alkol dehidrojenaz (ADH) adı verilen bir enzimin varlığını gerektirir. ADH, öncelikle karaciğerde ve mide astarında bulunan bir polipeptit alt birimidir. Bu kimyasal proteinlere saldırır ve yüksek dozlarda körlüğe ve hatta ölüme neden olabilir.

Bitkiler alkol dehidrojenaz için çeşitli işlevlere sahiptir. Abiyotik strese karşı büyüme, gelişme ve bitki tepkilerinde önemli bir rol oynarlar. Araştırmacılar, sagudan alkol dehidrojenaz 1 (Adh1) için cDNA’yı ve Elaeis guineensis’ten r-msAdh1’i tanımladılar. Ayrıca bu enzimlerin hem prokaryotlarda hem de ökaryotlarda işlevini karakterize etmişlerdir.

Küresel Alkol Dehidrojenaz

Küresel Alkol Dehidrojenaz pazarı bölgelere göre bölümlere ayrılmıştır. Orta Doğu ve Afrika bölgesinin tahmin dönemi boyunca en küçük pazar olması bekleniyor. Rapor, küresel alkol dehidrogenaz pazarındaki büyüme faktörlerini ve en son endüstri trendlerini vurgulamaktadır. Bu pazar raporu ayrıca kilit oyuncular, şirketler ve uygulama alanları da sağlar.

Birçok organizma alkol dehidrojenaz üretir. Alkol metabolizmasına yardımcı olur. Alkol almakta ve oksitlenmiş nikotinamid adenin dinükleotitin sabit bir şekilde tedarik edilmesini sağlamak için kullanılır. Alkol dehidrojenazın diğer uygulamaları arasında hastalık teşhisi ve alkolizmin izlenmesi yer alır. İşlemde kullanılan çeşitli enzimleri de bulabilirsiniz.

Karaciğer dokuz tip alkol dehidrojenaz içerir. Beta3 ve at karaciğeri insan dokularında bulunur. Sigma formu sadece mide astarında bulunur. Karaciğer, vücuttaki etanol metabolizmasının birincil bölgesidir, ancak bazıları diğer dokularda meydana gelir ve bu dokulara zarar verebilir. Bu işlem sadece alkolü değil aynı zamanda retinol, steroidler ve yağ asitleri gibi diğer maddeleri de hedefler.

Yağ asitlerinin asetil grubunu

taşıma FAD, birincil işlevi yağ asitlerinin asetil grubunu indirgenmiş bir forma taşımak olan bir enzimdir. FAD, NAD+ ve FAD ve pantotenik asit ile birçok özelliği paylaşır. Kükürt içeren ucu, asetil grubunun FAD’ye transferinden sorumlu olan bir tiyol grubuna bağlanır. Yağ asitlerinin parçalanmasında ve sitrik asit döngüsünün başlatılmasında önemli bir rol oynar.

Tamamen oksitlenmiş formda FAD, H+’nın bir alıcısı olarak işlev görür. Diğer formlarda, FAD donör olarak hizmet eder. Enzim ayrıca FADH2 oluşturmak için oksidasyon gibi başka reaktif reaksiyonlara da girebilir. FAD ya tüketilir ya da diğer formlarda yeniden oksitlenir ve bu değişiklikler redoks durumuyla sonuçlanır. Çok yönlü rolüne rağmen FAD, biyolojik sistemlerin kimyasal faaliyetlerine katkıda bulunur.

FAD’ın önemli bir rolü, hemoglobini fonksiyonel olarak indirgenmiş durumda tutmaktır. Ayrıca FAD, eritrositleri oksidatif hasardan korur. Bu enzimin eksikliği, anormal bir riboflavin kinaz reaksiyonundan kaynaklanır. Ortaya çıkan FAD içeriği normalden düşüktür ve kemik iliğinin anormal eritroid hiperplazisi ile sonuçlanır.

FAD bir biyomoleküldür

FAD, biri flavin omurgasını, diğeri elektronları taşıyan adenin içeren iki monomer içeren bir biyomoleküldür. FAD, B2 vitamininden elde edilir ve riboflavin grubuna bağlıdır. Moleküler yapısı biyolojik rolünü de ortaya koymaktadır. İki monomer, birçok enzimin elektron donörü olarak kullandığı adenin difosfat içerir.

FAD’nin biyosentezi, özel taşıyıcıların sıralı eylemini gerektirir. FAD’nin biyosentezinden iki enzim sorumludur: riboflavin kinaz (TK), FMN’yi FAD’ye adenile eden FAD sentaz ve FMN oluşumunu katalize eder. flad1 geni bu enzimleri kodlar. Birkaç FADS izoformu farklı alan yapılarına sahiptir ve bazıları ayrıca FAD hidrolaz aktivitesi gösterir.